↑ Mancheño, José M Martı́n-Benito, Jaime Martı́nez-Ripoll, Martı́n Gavilanes, José G Hermoso, Juan A (2003-11).Archives of Biochemistry and Biophysics 532 (1): 39-45. Influence of long-distance effects on protein function». «Three-dimensional structure of the actinoporin sticholysin I. ↑ García-Linares, Sara Castrillo, Inés Bruix, Marta Menéndez, Margarita Alegre-Cebollada, Jorge Martínez-del-Pozo, Álvaro Gavilanes, José G.«Solution structure of the eukaryotic pore-forming cytolysin equinatoxin II: implications for pore formation». ↑ Hinds, Mark G Zhang, Wei Anderluh, Gregor Hansen, Poul Erik Norton, Raymond S (2002-02).«Crystal Structure of the Soluble Form of Equinatoxin II, a Pore-Forming Toxin from the Sea Anemone Actinia equina». ↑ Athanasiadis, Alekos Anderluh, Gregor Maček, Peter Turk, Dušan (2001-04).«Differential Effect of Membrane Composition on the Pore-Forming Ability of Four Different Sea Anemone Actinoporins». Peter Martínez-del-Pozo, Álvaro (22 de noviembre de 2016). ↑ García-Linares, Sara Rivera-de-Torre, Esperanza Morante, Koldo Tsumoto, Kouhei Caaveiro, Jose M.
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The behavior of sea anemone actinoporins at the water–membrane interface. García-Ortega, L., Alegre-Cebollada, J., García-Linares, S., Bruix, M., Martínez-del-Pozo, Á., & Gavilanes, J. «Stichodactyla helianthus ' de novo transcriptome assembly: Discovery of a new actinoporin isoform». ↑ Rivera-de-Torre, Esperanza Martínez-del-Pozo, Álvaro Garb, Jessica E.Esto provoca un choque osmótico en la célula sobre la que estén actuando, produciéndole la muerte. Los poros producidos por las actinoporinas son catión-selectivos, de manera que únicamente dejan pasar a través de sí iones como el sodio (Na +) o el potasio (K +).
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A continuación, y es aquí donde reside la controversia, insertan la hélice alfa amino-terminal en la bicapa y posteriormente oligomerizan, formando poros cuyo número exacto de subunidades aún está por concretar. Sin embargo, si se puede decir que en primer lugar las actinoporinas se unen a la membrana mediante el reconocimiento específico de moléculas de esfingomielina. Su mecanismo de acción es posiblemente el aspecto que causa más controversia entre aquellos que se dedican a este campo.
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También se caracterizan, en general, por carecer de residuos de cisteína y tener un punto isoeléctrico básico, salvo raras excepciones, como la actinoporina de Sagartia rosea, cuyo punto isoeléctrico es ácido. Su estructura tridimensional hidrosoluble consiste en una proteína globular monmérica constituida por un sandwich beta flanqueado por dos hélices alfa, una de las cuales, que se encuentra en el amino-terminal de la proteína, es la encargada de penetrar la membrana. Son proteínas monoméricas de bajo peso molecular 20kDa, que corresponde aproximadamente a 175 aminoácidos) Monómero de Sticholysina II, una de las actinoporinas producidas por la anémona Stichodactyla helianthus.